mythen über protein

Mythen über Protein
Mythos #1: Hohe Proteingaben beeinflussen nicht die Proteinsynthese.

Fakt: Eine größere Verfügbarkeit von Aminosäuren bedeutet eine höhere Proteinsynthese in den Muskelzellen (1,2,3,4,5,6,7,8)

Ich räume ein, dass Experimente durchgeführt wurden, die andeuten, dass ein Versuchstier auch bei stark limitierter Proteinzufuhr überleben kann, wenn ausreichend Fett und Kohlenhydrate zugeführt werden. Vereinfacht formuliert beginnt der Körper, die Oxidation der Aminosäuren herunter zu fahren, um stickstoffhaltige Verbindugen zu schonen. Doch lässt sich dieses Beispiel tatsächlich auf Menschen anwenden, die Muskelmasse aufbauen wollen? Ich denke nicht.

Wenn der Körper beginnt, mit Aminosäuren zu geizen, weil er zu wenig Protein erhält, fallen nicht-essentielle Funktionen, wie die Proteinsynthese im Skelettmuskel, auf ein Minimum. Andere Funktionen des Körpers, wie das Immunsystem, das Glutamin hauptsächlich aus dem Muskel als Treibstoff benutzt, beginnen ebenfalls, zu leiden (9). Das beschneidet die Fähigkeit des Körpers, mit dem Stress und den Gewebeschäden, die durch intensives Training verursacht werden, umzugehen. Forscher glauben soagr, dass die aktuell empfohlenen Proteindosen Menschen durch die limitierten Aminosäurereserven für Krankheiten anfälliger machen. Das hier sagen sie über aktuelle Einnahmeempfehlungen für Protein:
"..Es scheint vernünftig zu schließen, dass die verminderte Rate des Umsatzes des Gesamtkörpers und vielleicht des Muskelproteins, die bei gesunden Erwachsenen auftritt, wenn die Einnahme essentieller Aminosäuren den aktuellen internationalen Vorstellungen entspricht, wahrscheinlich die individuelle Kapazität verringert, erfolgreich einem größeren Stressreiz standzuhalten. Aus diesen Gründen erachten wir weiterhin die signifikante Reduzierung des Körperproteinumsatzes bei gesunden Erwachsenen, die diesen erlaubt, sich bei aktuell akzeptierten notwendigen Aminosäureeinnahmen einem Amonosäuregleichgewicht anzunähern oder dieses gar zu erreichen, als Bequemlichkeit. Daher schließen wir weiter, dass die international geforderten Zufuhren wahrscheinlich nicht ausreichend sind, einen wünschenswerten oder angepassten Zusatand aufrecht zu erhalten." (Young VR., Marchini JS. Mechanisms and nutritional significance of metabolic responses to altered intakes of Protein and amino acids, with reference to nutritional adaptation in humans. Am J Clin Nutr 1990;51:270-89)

Die Forschung zeigt eindeutig, dass durch Erhöhung der Blutkonzentration von Aminosäuren die Proteinsynthese im Skelettmuskel erhöht wird. Es konnte auch gezeigt werden, dass man eine positive Stickstoffbilanz über ausgedehntere Zeiträume aufrecht erhalten kann und dass eine Stickstoffanreicherung sich so lange fortsetzen wird, wie die Proteinzufuhr hoch ist (10). Willst du also deine Massezuwächse maximieren, musst du mehr Protein einnehmen als Otto Normalverbraucher.


Mythos #2: Man kann nur 30 Gramm Protein auf einmal aufnehmen.

Fakt: Der Körper kann weit mehr als 30 Gramm Protein pro Mahlzeit verdauen und aufnehmen.

Wird von hohen Proteingaben gesprochen, wurde immer wieder der Mythos wiederholt, man könne nur etwa 30g Protein verwerten und jede proteinreiche Mahlzeit, die 170g Hähnchenbrust überschreitet, wäre Verschwendung. Das ist alles andere als wahr. Zum Beispiel ist Fleisch (d.h. Rind, Geflügel, Schwein und Fisch) mit einer Effizienz von 97% verdaubar. Isst man 25 Gramm Rind, werden 97% des Proteins aus diesem Fleisch in den Blutstrom absorbiert. Wenn dann ein Steak von 280g mit etwa 60g Protein gegessen wird, werden wiederum 97% davon verdaut und absorbiert. Könnte man nur 30g Protein auf einmal verdauen, warum würden Forscher dann über 40g Protein benutzen, um Muskelwachstum zu stimulieren (1)?

Kritiker hoher Proteingaben könnten versuchen, darauf hinzuweisen, dass eine erhöhte Proteinzufohr nur zu erhöhter Proteinoxidation führt. Das ist wahr, trotzdem spekulieren einige Forscher, dass diese Zunahme der Proteinoxidation etwas auslöst, was sie "anabolic drive" nennen (13). Dieser anabole Schub wird durch Hyperaminoacidämie charakterisiert, eine Zunahme in Proteinsynthese und -abbau mit insgesamt positiver Stickstoffbilanz. Bei Tieren existiert eine korrespondierende Zunahme anaboler Hormone wie IGF-1 und GH. Obwohl dieser ZUsammenhang schwer beim Menschen nachzuweisen ist, nimmt bei übermäßiger Proteinzufuhr die trockene Körpermase zu (14,15).

Die Botschaft ist die, dass, wenn man Muskelwachstum maximieren will, man Muskelverlust minimieren und Proteinsynthese maximieren muss. Es kann eindeutig gezeigt werden, dass dies durch schweres Training, angemessene Kalorien und, besonders wichtig, hohe Proteinzufuhr erreicht wird. Das bedeutet, dass Mahlzeiten mit mehr als 30 Gramm Protein die Norm sein werden. Keine Angst, all das Protein wird mit Sicherheit effektiv vom Körper verwertet.


Mythos #3: Protein muss schnell eingenommen werden, um Muskeln aufzubauen.

Fakt: Sowohl schnelle als auch langsam verdaute Proteine bringen große Vorteile für Atheten.

Die jüngste Forschung hat den Begriff von "schnellen" und "langsamen" Proteinen aufgeworfen (11). Die sind als solche durch die Rate, in der sie die Blutkonzentrationen von Aminosäuren erhöhen, bezeichnet, nachdem die konsumiert wurden. Molkeprotein (Whey) zum Beispiel ist ein schnelles Protein und führt zu einem schnellen Anstieg der Aminosäurekonzentrationen. Casein andererseits ist ein langsames Protein.

Sowohl schnelle als auch langsame sind von Vorteil für jemanden, der Muskeln aufbauen will. Man konnte zeigen, dass Proteine, die schnell in die Blutbahn gelangen, die Proteinsythese signifikant erhöhen. Proteine, die die Blutbahn langsam erreichen, haben einen ausgesprochenen Effekt auf Proteinabbau und hemmen ihn selbst in kleinen Mengen.

Durch die Verwendung einer Kombination von Proteinen mit schnellen und langsamen Eigenschaften sollte man nicht nur die schnelle Proteinaufnahme in den Muskel während eines zermürbenden Workouts sichern, sondern auch garantieren können, dass der Proteinabbau in den Stunden danach auf einem Minimum gehalten wird. Für einen maximalen anabolen Effekt sollte das schnelle Protein vor, das langsame nach dem Training eingenommen werden.

Zusammengefasst ist es fehlerhaft zu behaupten, ein "schnelles" Protein wäre besser als ein "langsames". Beide Proteintypen sollten strategisch genutzt werden, um den Proteinmetabolismus in Richtung Nettoeinlagerung (d.h. Muskelwachstum) zu verschieben.


Mythos #4: Einem Protein müssen Peptide spezieller Molekulargewichte zugesetzt werden, um effektiv Muskeln aufzubauen.

Fakt: Der Verdauungstrakt des Körpers macht seine eigenen in den Molekulargewichten unterschiedlichen Peptide aus den konsumierten Preteinen.

Sobald Protein mit dem Magen in Kontakt kommt, wird es von starker Magensäure attackiert. Diese, zusammen mit einem Enzym namens Pepsin, verändert oder denaturiert die Proteinstrukturen, um diese auf weitere Verdauung im Dünndarm vorzubereiten. Im Dünndarm arbeiten verschiedene andere Enzyme daran, das Protein in Peptide unterschiedlicher Molekulargewichte und freie Aminosäuren aufzuspalten. Jedes Enzym arbeitet an einem bestimmten Teil der Aminosäurenkette, um es am richtigen Ort aufzuspalten. Ob nun ein Steak, Rührei oder ein Glas Wheyprotein konsumiert wurden, das Endresultat der Verdauung bleibt dasselbe, ein volles Spektrum von Peptiden und etwas freie Aminosäuren, perfekt für die Absorption durch den Körper geegnet.

Der Dünndarm hat spezielle Transporter, die aktiv Peptide durch die Bürstensaummembran und in die Dünndarmzellen schleusen. All die verschiedenen Peptidtransporter müssen noch identifiziert werden. Als Ergebnis können durch Transporter Peptide aktiv und schneller absorbiert werden als freie Aminosäuren. In den Dünndarmzellen werden die Peptide weiter durch Enzyme, Proteasen genannt (Prote = Protein, ase = teilen oder spalten), in individuelle Aminosäuren aufgespalten. Es konnte gezeigt werden, das ein sehr kleiner Teil der zugeführten Peptide durch ein Hindurchzwängen zwischen den Zellen die Blutbahn erreichen kann. Obwohl es einige Peptide unbeschadet in die Blutbahn schaffen, werden sie schnell durch Proteasen auf den Leber- und Muskelzellen aufgespalten. Wenn einige durch Zufall es bis in diese Zellen hinein schaffen, werden sie schenll durch Proteasen in den Zellen gespalten.

Es ist also dieses ganze Hinzufügen von Peptiden nichts als ein Vorverdauen von bereits leicht verdaulichen Proteinen. Es addiert sich bloß zu den Kosten der Proteinherstellung. Die zusätzlichen Kosten werden, selbstverständlich, an den Konsumenten weiter gereicht.


Mythos #5: Der Streit darüber, wessen Protein den höchsten Wert bei verschiedenen Methoden der Proteinbewertung erhält, entscheidet über Sieg oder Niederlage im Studio.

Fakt: Bei zunehmender Proteinzufuhr nimmt der Einfluss der Proteinqualität ab. Anders ausgedrückt kann hohe Quantität niedrige Qualität wettmachen.

Die Menge von Protein in der Ernährung kann in der Tat der Bewertung eines Proteins Wichtigkeit verleihen. Isst man nur 35 bis 45g eines Proteins täglich ist es wohl besser sicherzugehen, das beste auffindbare Protein zu nehmen. Andererseits, isst man Mengen, wie sie unter Bodybuildern üblich sind, sagen wir, 1,6 bis 1,8 g/kg, so wird die hohe Anzahl Aminosäuren leichte Bewertungsunterschiede wettmachen. Erreicht man einmal bestimmte Qualitätslevel eines Proteinsupplements, wird eine weitere Qualitätserhöhung nicht signifikant dessen Effektivität ändern, wenn es in Mengen konsumiert wird, die für Muskelwachstum ausreichend sind.

Hier ist eine kurze Übersicht über die verschiedenen Methoden, die zur Qualitätsbestimmung von Protein verwendet werden. Man sollte im Hinterkopf behalten, dass Tests zur Bestimmung der Proteinqualität die untere Grenze des Proteinbedarfs benutzen. Das erzeugt ein metabolisches Umfeld, das stark von dem abweicht, das bei einem guternährten Bodybuilder oder Athleten beobachtet wird.

Chemische Wertung
Der offensichtlichste Weg, die Qualität eines bestimmten Proteins zu bestimmen, ist, es in seine individuellen Aminosäuren zu zerlegen. Das Aminosäureprofil wird dann mit einem Standardprofil verglichen. Eiprotein ist der Standard, der in einer chemischen Wertung benutzt wird und hat einen Wert von 100. Man nehme zum Beispiel ein Protein mit begrenzter Menge einer bestimmten Aminosäure. Diese Menge wird nun mit der im Eiprotein verlichen. Liegt sie bei 75% der Menge, die im Ei gefunden wird, erhält das Protein einen Wert von 75. Man könnte daher annehmen, dass, wenn man jemand mit einer Menge dieses Proteins ernähren könnte, die genau seinem Bedarf entspricht, man Stickstoffausscheidungen in seinem Urin finden würde, die 25 Prozent des eingenommenen Stickstoffes entsprechen würden.

Obwohl es relativ einfach und kostengünstig ist, eine chemische Wertung eines Proteins durchzuführen, gibt diese nicht immer akkurat an, wie gut der Körper es verwenden kann. So sind die Vorteile einer chemischen Wertung bei einer Bestimmung der Qualität von Protein die, das sie einfach und günstig ist. Ihr Nachteil liegt darin, dass sie nichts über die Verdaulichkeit des Proteins aussagt. Chemische Wertung involviert auch eine Prozedur, die bestimmte Aminosäuren zerstören und damit zu inkorrekten Werten führen könnte. Sie ist ebenfalls unempfindlich gegenüber Substanzen eines Proteins, die sich ungünstig auf die Verdaulichkeit auswirken können. Um diese Variable einzubeziehen, müsste der Test lebende Tiere nutzen.

Biologische Wertigkeit (BW)
Eine Ermittlung der Biologischen Wertigkeit (BW) verwendet Tests in vivo. Um die vom Körper tatsächlich verwendete Menge eines Proteins zu ermitteln, müssen nicht nur Urin-, sondern auch Kotverluste von Stickstoff gemessen werde, wenn das Protein Menschen verabreicht wird. Diese Methode wird international angewandt.

Wenn die BW einer Proteinquelle gemessen wird, werden zwei Stickstoffstudien durchgeführt. Die erste Studie bestimmt, wie viel Stickstoff vom Körper verloren wird, wenn kein Protein zugeführt wird. Diese Menge des Proteinverlustes wird als unausweichlich angenommen, und der Körper verliere es natürlicherweise, ohne die Menge des Stickstoffs in der Ernährung einzubeziehen. In dier zweiten Studie wird eine Menge Protein zugeführt, die etwas unterhalb der benötigten ist. Wie zuvor werrden die Stickstoffverluste gemessen, dieses Mal aber in Vergleich mit der zugeführten Menge. Um die tatsächliche BW eines Proteins zu bestimmen, werden die Resultate mit dieser Formel hergeleitet:

NPU = (N gespeichert / N zugeführt) x 100
[Anm. d. Ü.: NPU = net Protein utilization = Nettoproteinverwertung]

Diese Methode beinhaltet oft Tierversuche und wird häufiger verwendet. Seine Nachteile sind, dass es bei geringer ermittelter NPU unmöglich ist zu entscheiden, ob diese aus einem schlechten Aminosäureprofil resultiert oder aus schlechter Verfügbarkeit.

Protein-Effizienz-Verhältnis (Protein Efficiency Ratio, PER)
Das PER ist das beste bekannte Verfahren, die Proteinqualität zu ermitteln und wird in den Vereinigten Staaten als Basis für die Regulationen die Nahrungsettikettierung und RDA betreffend angewandt [Anm. d. Ü.: RDA = Recommended Daily Allowance = Empfohlene Tägliche Verzehrsmenge]. Diese Methode verwendet Ratten, die mit einer bestimmte Menge Protein gefüttert werden und regelmäßig während ihres Wachstums gewogen werden. Das PER wird ausgedrückt als:

PER = Gewichtszunahme (g) / Proteinzufuhr (g)

Die Vorteile dieser Methode sind ihre Kosten und Einfachheit. Ihre Nachteile, dass sie Zeitrauben ist; die Aminosäurebedürfnisse der Ratten entsprechen nicht den menschlichen; und die Aminosäurebedürfnisse heranwachsender Tiere sind nicht diejenigen erwachsener Tiere (aufwachsende Tiere und Menschen benötigen zum Beispiel mehr Lysin).

Das PER wird genutzt, um Aussagen über den täglichen Bedarf in den Vereinigten Staaten treffen zu können. Man sollte Protein konsumieren mir einem PER, das dem des Milchproteins Casein entspricht oder es übertrifft; ist das PER niedriger, muss man mehr davon zu sich nehmen, um die RDA zu erreichen. Nahrungsmitteletiketten müssen die Proteinqualität einbeziehen und das PER von Casein als Referenzpunkt benutzen. Hat die Nahrung eine Proteinqualität besser oder gleich der des Caseins, ist die RDA bei 45g. Ist sie niedriger, bei 65g.

Man könnte sich fragen, ob es irgendeinen Unterscheid macht, ob man Protein aus Supplementen oder der Nahrung zieht. Aber erinnern wir uns, sobals es in den Blutstom gerät, weiß der Körper um nichts als die Menge Aminosäuren, die in der Nahrung präsent war. Wenn das Geld da ist, ist es sicherlich bequem, mal eben einen hochwertigen Proteindrink herunterzustürzen. Darüber hinaus ist es ohne Unterschied, aus welcher Form das Protein konsumiert wird, so lang es komplett und ausreichend verdaulich ist.

Verdaulichkeitskorrigierte Aminosäurewertung des Proteins (Protein digestibility-corrected amino acid score, PDCAA)
Wie oben umrissen, kann Proteinqualität daran gemessen werden, wieviel essentielle Aminosäuren das Protein enthält. Wenn ein Protein alle Aminosäuren enthält, die überlebenswichtig sind, wird es vollständiges Protein genannt und hoch bewertet. Da einige Proteine nicht effizient verdaut werden, entstand ein Bedarf daran, nicht nur die Aminosäurezusammensetzung zu testen, sondern auch die Verdaulichkeit. Diese Art des Tests wird Verdaulichkeitskorrigierte Aminosäurewertung des Proteins (PDCAA) genannt. Sie ist nun ein allgemein akzeptierter Standard, um die Proteinqualität für Kinder im Vorschulater zu bestimmen.

Einige Nahrungsmittel enthalten nun Stoffe, die manchmal natürlich, wie in einigen Bohnenarten, vorkommen, oder das Resultat von erhitzen und/oder Kochen sind und die Fähigkeit des Körpers herabsetzen, bestimmte Aminosäuren zu verdauen und damit zu absorbieren. Die Forschung konnte zeigen, dass die PDCAA-Methode zur Proteinbewertung oftmals die Qualität von Nahrungsmittel überbewertet, die diese Stoffe enthalten (12).

Die Botschaft von all dem ist, dass Streitigkeiten darüber, wessen Protein bei diesem oder jenem Test besser abgeschnitten hat, wirklich unbedeutend für den gut ernährten Durchschnittsathleten sind.


Schlussfolgerung
Sicher wird das Aufdecken dieser Mythen den Werbern weniger zum Bombardieren in die Hand geben. Nichtsdestoweniger, diese Fehleinschätzungen los zu werden, kann nur dir, dem Konsumenten, nutzen. Die Wahrheit über Protein zu kennen wird dir nicht nur Geld sparen, sondern auch neue Möglichkeiten für Muskelzuwächse eröffnen. Wissen ist der Schlüssel zu effektiver Supplementierung mit Protein oder einem anderen Supplement. Lass deine Kaufentscheidungen nicht durch falsche Versprechungen und fehlleitende Pseudowissenschaft kontrolliert werden. Ein weiser Mann hat einst gesagt, "...und ihr werdet die Wahrheit erkennen, und die Wahrheit wird euch frei machen." In diesem Fall wird die Wahrheit dir die Freiheit geben, weise Entscheidungen über Proteinsupplementierung zu treffen und die Freiheit zu unterscheiden zwischen Marketing Hype und ehrbaren Herstellern, die Qualität anbieten.


Referenzen:
1. Tipton K., Ferrando A., Phillips S., Doyle, JR D., Wolfe R. Post exercise net Protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am. J. Physiol. 276: E628-E634, 1999

2. Bennet, W. M., A. A. Connacher, C. M. Scrimgeour, and M. J. Rennie. The effect of amino-acid infusion on leg Protein turnover assessed by L-[15N]phenylalanine and L-[1-13C]leucine exchange. Eur. J. Clin. Invest. 20: 37-46, 1989

3. Castellino, P., L. Luzi, D. C. Simonson, M. Haymond, and R. A. DeFronzo. Effect of insulin and plasma amino acid concentrations on leucine metabolism in man. J. Clin. Invest. 80: 1784-1793, 1987

4. Fryburg, D. A., L. A. Jahn, S. A. Hill, D. M. Oliveras, and E. J. Barrett. Insulin and insulin-like growth factor-I enhance human skeletal muscle Protein anabolism during hyperaminoacidemia by different mechanisms. J. Clin. Invest. 96: 1722-1729, 1995

5. McNulty, P. H., L. H. Young, and E. J. Barrett. Response of rat heart and skeletal muscle Protein in vivo to insulin and amino acid infusion. Am. J. Physiol. 264 (Endocrinol. Metab. 27): E958-E965, 1993

6. Mosoni, L., M. Houlier, P. P. Mirand, G. Bayle, and J. Grizard. Effect of amino acids alone or with insulin on muscle and liver Protein synthesis in adult and old rats. Am. J. Physiol. 264 (Endocrinol. Metab. 27): E614-E620, 1993

7. Newman, E., M. J. Heslin, R. F. Wolf, P. T. W. Pisters, and M. F. Brennan. The effect of systemic hyperinsulinemia with concomitant infusion of amino acids on skeletal muscle Protein turnover in the human forearm. Metabolism 43: 70-78, 1994

8. Watt, P. W., M. E. Corbett, and M. J. Rennie. Stimulation of Protein synthesis in pig skeletal muscle by infusion of amino acids during constant insulin availability. Am. J. Physiol. 263 (Endocrinol. Metab. 26): E453-E460, 1992

9. Newsholme, A.E., Parry-Billings M. Properties of glutamine release from muscle and its importance for the immune system. JPEN. 14 (4) supplement S63-67

10. Oddoye EA., Margen S. Nitrogen balance studies in humans: long-term effect of high nitrogen intake on nitrogen accretion. J Nutr 109 (3): 363-77

11. Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson M-P, Maubois J-L, and Beaufrère B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial Protein accretion (amino acid turnover / postprandial Protein anabolism / milk Protein / stable isotopes) Proc. Natl. Acad. Sci. USA Vol. 94, pp. 14930-14935, December 1997

12. Sarwar G. The Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score method overestimates quality of proteins containing antinutritional factors and of poorly digestible proteins supplemented with limiting amino acids in rats. J. Nutr. 127: 758-764, 1997

13. Millward, D.J. Metabolic demands for amino acids and the human dietary requirement: Millward and Rivers (1988) revisited. J. Nutr. 128: 2563S-2576S, 1998

14. Fern EB, Bielinski RN, Schutz Y. Effects of exaggerated amino acid and Protein supply in man. Experientia 1991 Feb 15;47(2):168-72

15. Dragan, GI., Vasiliu A., Georgescu E. Effect of increased supply of Protein on elite weight-lifters. In:Milk Protein T.E. Galesloot and B.J. Tinbergen (Eds.). Wageningen The Netherlands: Pudoc, 1985, pp. 99-103